组蛋白

組蛋白是构成染色质的关键蛋白質，主要分布在真核细胞核內。它們與DNA相互纏繞，形成核小體的基本結構——每個核小體由約147個鹼基對的DNA環繞在組蛋白八聚體上，即由兩對 H2A、H2B、H3、H4 組成的八聚體。

根據氨基酸序列和功能差異，常見的五大組蛋白可分為 H1、H2A、H2B、H3、H4，其中 H1 又稱為「連結組蛋白」，負責將相邻的核小體進一步压縮成更高層次的染色質結構，其餘四種為核心組蛋白，構成基本八聚體骨架。

組蛋白的N-端尾部易受磷酸化、 乙醯化、 甲基化等翻譯後修飾，這些修飾改變組蛋白與DNA的親和力，進而調控基因表現與表觀遺傳學狀態。例如，H3K9ac 的高度乙醯化和 H3K4me3 的三甲基化通常與活性基因啟動子相連，而 H3K27me3 的甲基化則與基因沉默有關。

除了化學修飾外，組蛋白還可置換產生變異型，如CENP-A（又稱為動粒組蛋白），專門富集在染色體動粒位置，對細胞分裂過程至關重要。總之，組蛋白不僅是DNA的物理包裝材料，更透過多樣的翻譯後修飾和变体形式，成為細胞內基因資訊調控的核心執行者。